Enzim

TUGAS FISIOLOGI TUMBUHAN

ENZIM

Dosen Pembimbing : Lussana, S. Pd., M. Pd.

Oleh:

Nama          : Rafi Rahmad Istianto

NPM           : 09320210

Kelas           : 5E

PROGDI PENDIDIKAN BIOLOGI

FAKULTAS PENDIDIKAN MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

IKIP PGRI SEMARANG

2011

A.    METABOLISME DAN PERAN ENZIM

1.      METABOLISME TUMBUHAN

Sel – sel yang hidup perannya identik dengan pabrik – pabrik kimia yang  tergantung pada ketersediaan energi dan harus mematuhi hukum – hukum kimia.

Respirasi merupakan pemecahan molekul karbohidrat secara oksidatif menjadi CO₂ dan air.

Anabolisme maupun katabolisme berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik.

Sel dapat mengatur lintasan metabolik yang dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan pada saat yang dibutuhkan.

Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik, sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.

Disamping berbagai keunggulannya, enzim juga mempunyai kelemahan, antara lain karena enzim adalah protein dengan molekul berukuran besar, sehingga tentu saja sintesisnya membutuhkan energy dalam jumlah yang besar pula.

2.      KOMPOSISI KIMIA DAN STRUKTUR 3 – DIMENSI ENZIM

Setiap enzim terbentuk dari molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya dan beberapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain.

Struktur 3 – dimensi dari mulai suatu rantai polipepida atau suatu molekul protein yang terbentuk dari beberapa rantai polipeptida ditentukan oleh jenis asam – asam amino dan urutan dari asam – asam amino pada rantai polipeptida penyusunnya.

Setiap rantai polipeptida atau molekul protein secara spontan akan membentuk konfigurasi dan urutan asam amino penyusunnya dan kondisi pH, suhu, kekuatan ionik dan faktor – faktor lain yang berpengaruh didalam sel.

Dalam sitosol sel, asam-asam amino yang lebih bersifat hidrofobik (seperti valin, leusin, isoleusin, metionin, dan kadang tirosin) akan mengumpulmpada bagian dalam, sedangkan asam – asam  amino yang lebih bersifat hidrofilik (seperti serin, asam glutamate, glutamine, asam aspartat, asparagin, lisin, histidin, dan arginin) umumnya berada pada bagian permukaan molekul protein atau enzim.

Untuk enzim yang terdiri lebih dari satu rantai polipeptida, misalnya ribose bisfosfat karboksilase (sering disingkat Rubisco atau RuBP atau RuDP), ikatan yang menyatukan rantai – rantai polipeptida tersebut pad dasarnya sama dengan ikatan-ikatan sekunder yang menyebabkan rantai polipeptida melipat.

Jika rantai – rantai polipeptida penyusun enzim identik satu sama lain, maka yang terbentuk adalah homopolimer; sedangkan jika rantai – rantai polipeptida penyusunnya tidak sama satu dengan yang lainnya (sebagaimana pada kebanyakan kasus) mka yang terbentuk adalah heteropolimer.

3.      GUGUS PROSTETIK, KOENZIM DAN VITAMIN

Disamping komponen proteinnya, beberapa enzim juga mengandung senyawa organic nonprotein dengan ukuran molekul yang lebih kecil.

Beberapa enzim mengandung gugus prostetik yang mengikat ion – ion logam, seperti besi dan tembaga pada sitokrom oksidase.

Beberapa enzim lainnya tidak mengandung gugus prostetik, tetapi untuk melaksanakan aktivitasnya membutuhkan partisipasi dari senyawa organic lain dan/atau ion logam tertentu.

Vitamin disintesis oleh tumbuhan disamping bermanfaat bagi manusia atau hewan yang mengkonsumsinya, juga berperan dalam metabolism tumbuhan itu sendiri.

Beberapa unsure hara dapat berperan sebagai activator enzim, ion Mg²⁺ berperan sebagai activator enzim – enzim yang menggunakan ATP atau nukleosida difosfat atau trifosfat lainnya sebagai substrat.

4.      KOMPARTEMENTASI ENZIM

Hasil suatu tahap reaksi akan dibebaskan pada tempat dimana hasil ini dapat segera dikonservasi oleh enzim erikutnya. Proses ini berlangsung terus – menerus sampai dihasilkan produk akhirnya.

Kompartementasi enzim akan meningkatkan efisiensi banyak proses yang berlangsung didalam sel, karena:

a.       Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia

b.      Senyawa yang akan dikonversi dikirim kearah enzim yang akan berperan untuk menghasilkan produk sesuai yang dikehendakidan tidak disimpangkan pada lintasan yang lain.

5.      FUNGSI SPESIFIK DAN NOMENKLATUR ENZIM

Salah satu sifat penting enzim adalah fungsinya yang spesifik. Setiap enzim hanya bereaksi dengan satu substrat (reactant) atau kelompok kecil substrat yang mirip stu sama lain yang mempunyai fungsi sama.

Lebih dari 4500 enzim telah diidentifikasi dari sel-sel makhluk hidup dan jumlah ini akan bertambah terus menerus seiring dengan perkembangan ilmu pengetahuan.

Internasional Union of Biochemistry membuat sistem nama yang lebih panjang, deskriptif dan baku untuk semua enzim yang perannya sudah jelas.

6.      ENZIM TIDAK PERPERAN BOLAK BALIK

Jika potensi kmia reaktan (substrat) jauh lebih tinggi dibandingkan produk, reaksi yang berlangsung akan menghasilkan produk, karena hokum kimia aksi massa (mas action).

Molekul- molekul besar seperti lemak, protein, pati, asam nukleat, dan beberapa gula disentesis oleh serangkaian enzim tertentu dan diurai oleh sekelompok enzim lainnya.

Enzim sintetik dan enzim degradatif umumnya berada dalam sel pada tempat terpisah (dipisakan oleh membran), atau dibentuk pada saat yang bebeda, sehingga kompetisi antara kedua kelompok enzim ini dapat dihindari.

7.      ISOZIM

Sekitar tahun 1940-an, teknik elektroforesis dikembangkan untuk memisahkan  protein dan dengan teknik ini berhasil ditemukan aspek-aspek penting tentang enzim.

Bila suatu enzim diselidiki dengan teknik elekroforesis, maka sering dijumpai lebih dari satu zona-terwarna (stained zone) pada gel.

Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isozim adalah karena isozim-isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap factor-faktor lingkungan.

Walaopun isoenzim pada suatu jaringan memiliki urutan asam amino yang sama dengan isozim lainnya pada jaringan yang berbeda, antara kedua isozom tersebut  mungkin berbea muatan, kemampuant katalitik atau tanggapan terhadap factor lingkungan.

Beberapa contoh modifikasi terjadi karena fosfolilasi (dimana fosfat teresterisasi pada gugus hidroksil dari suatu atau lebih serin atau theonin pada isozim), glikosilasi (dimana satu atau lebih gula terikat pada enzim), dan metilasi atau asetilasi (dimana suatu atau lebih gugus metal atau asetil melekat pada enzim)

8.      PENGARUH DENATURASI TERHADAP AKTIVITAS ENZIM

Pada dasarnya enzim yang telah mengalami denaturasi, masih dapat kembali ke bentuk normalnya dan dapat kembali berfungsi.

Pada kondisi yang lebih ekstrem, enzm dapat dirombakdan tidak dapat balik, misalnya pada kondisi suhu yang lebih tinggi.

Ekstrasi dan purifikasi enzim harus dilakukan pada suhu yang relatif rendah untuk menghindari terjadinya denaturasi, walaupun seandanya pada kondisi didalam sel, enzim tersebut tidak terdenaturasi pada suhu yang relatif tinggi.

Oksigen dan bahan pengoksidasi lainnya juga dapat menyebabkan denaturasi berbagai enzim, sering terjadi karena pembentukan jembatan bisulfida antara gugus –SH dari sistein yang terdapat pada molekul enzim.

Pada kadar air yang rendah, enzim lebih lama tahan terhadap pengaruh suhu tinggi karena denaturasi lebih sulit untuk terjadi.

B.     MEKANISME DAN FAKTOR YANG MEMPENGARUHI ENZIM

1.      MEKANISME AKSI ENZIM

Hanya molekul yang paling energik yang umumnya dapat berubah selama reaksi kimia berlangsung.

Peningkatan suhu menyebabkan jumlah molekul dengan tingkat energi yang lebih tinggi dari energi aktivasi yang dibutuhkan sehingga lebih banyak molekul yang dapat bereaksi, sedangkan enzim berperan menurunkan tingkat energy aktivasi yang dibutuhkan dengan demikian akan menyebabkan lebih banyak molekul yang dapat bereaksi.

Enzim dan satu atau beberap substrat menyatu selama proses reaksi berlangsung membentuk kompleks enzim-substrat.

Emil Fisher (1884) mengemukakan bagian enzim tempat menyatu dengan substrat disebut dengan sisi aktif (active side).

Danil E. Koshland mengemukakan bahwa sisi aktif enzim dapat disesuaikan  dengan struktur substrata tau produk setelah molekul-molekul mendekati sisi aktif enzim.

Ikatan antara enzim dan substrat dapat berupa ikatan kovalen, ionik, hydrogen, atau Van der Waals.

Enzim harus mempunyai asam-asam amino yang sesuai (komposisi) dan berbeda pada posisi yang tepat (urutan).

2.      ENZIM ALOTERIK DAN KENDALI UMPAN BALIK

Kasus yang umum adalah penghambatan suatu reaksi oleh metabolit yang secara kimia tidak berhubungan dengan substrat tetapi dapat bereaksi dengan enzim.

Keuntungan hambatan umpan balik adalah sebagai mekanisme yang cepat dan sensitif untuk menghindari sintesis yang berlebihan dari suatu produk akhir, karena hambatan umpan balik ini hanya akan terjadi jika produk akhir tersebut mulai terakumulasi, karena telah melampaui tingkat kebutuhan sel.

Suatu akibat dari peningkatan alosterik adalah perubahan konfigurasi enzim sehingga nilai konstanta Michalis-Menten (Km) substrat utamanya berubah (menigkat atau menurun).

3.      PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT DAN KONSENTRASI ENZIM

Katalis hanya jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Keuntungan dengan mengetahui nilai Km untuk enzim tertentu adalah:

a.       Jika konsentrasi substrat dalam sel pada kondisi inidapat di ukur, maka dapat diperkirakan apakah sel membutuhkan tambahan enzim atau substrat untuk memacu laju reaksinya.

b.      Nilai Km merupakan perkiraan ukuran dari afinitas enzim terhadap substrat rendah.

c.       Nilai Km memberikan perkiraan konsentrasi substrat dari enzim tersebut pada bagian sel dimana reaksi tersebut berlangsung.

4.      PENGARUH PpH

pH medium dapat mempengaruhi aktivitas enzim, selain itu dapat menyebabkan denaturasi enzim, Ph juga mempengaruhi laju reaksi dengan paling tidak melalui 2 cara lain, yakni:

a.       Aktivitas enzim sering tergantung pada ada atau tidaknya gugus amino atau karboksil yang bebas.

b.      pH mengendalikan ionisasibeberapa substrat, dimana beberapa substrat harus terionisasi dahulu sebelum dapat bereaksi.

5.      PENGARUH PRODUK REAKSI

Laju reaksi enzimatik dapat dikethui dengan cara mengukur laju pengurangan substrat atau laju terbentuknya produk.

Penurunan laju reaksi ini kadang disebabkan oleh denaturasi protein selama pengukuran berlangsung, tetapi factor lain juga berperan.

6.      PENGARUH UNSUR ATAU SENYAWA PENGHAMBAT ENZIM

Beberapa bahan asing dapat menghalangi efek katalitik enzim. Penghambat kompetitif umumnya mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat berkompetisi untuk sisi aktif enzim. Penambahan substrat dapat mengatasi masalah hambatan oleh senyawa penghambat kompetitif ini.

Tanaman kacang-kacangan dan tanaman leguminosa tertentu mengandung malonat dalam konsentrasi relative tinggi, tetapi mungkin manolat tersebut terisolasi dalam vakuola sehingga tidak menghambat respirasi.

Penghambat suksinat dehidroginase lainnya yang potensial adalah oksaloasetat (^-OOCH-CH₂-CO-COO^-), suatu senyawa antara yang normal terbentuk pada Siklus Krebs.

Penghambat non kompetitif juga dapat bergabung dengan enzim tetapi tidak pada sisi aktif enzim.

Enzim juga dihambat secara non kompetitif oleh penyebab denaturasi protein seperti asam atau basa pekat atau oleh konsentrasi urea yang tinggi, konsentrasi detergen yangtinggi, yang memutuskan ikatan hidrogen.

DAFTAR PUSTAKA

Lakitan, Benyamin. 1993. Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan. PT Raja Grafindo Persada: Jakarta